• Annotation génomique et évolution moléculaire
• Les alignements de séquences et la recherche de motifs fonctionnels et cinétiques
• La prédiction des structures 2D et 3D des protéines
• La modélisation des structures 2D des ARN
• La outils d'optimisation en bioinformatique

• Cristallogenèses, critères concernant le protéine à utiliser, méthodes de cristallisation
• Rayonnement X et autres rayonnements, techniques de cristallographie au sens large (diffraction des neutrons, MET)
• Symétries et groupes d'espace... Qu'est-ce qu'un cristal, pourquoi des cristaux
• Le problème de phase et les méthodes pour le contourner
• Constuction, modélisation de la structure et affinement
• Analyse et qualité des structures

• Bientôt complété

• Pour étudier la fonction des macromolécules biologiques, l'obtention de données structurales précises est essentielle. Mais pour comprendre au niveau mécanistique et énergétique ces fonctions, il est nécessaire de prendre en compte l'effet des mouvements qui animent ces molécules.

  • Rôle et effet de la la dynamique moléculaire du point de vuefonctionnel et structural
  • Les méthodes expérimentales qui permettent de caractériser cette dynamique de la pico seconde à la seconde
  • Les principes, la mise en oeuver et l'analyse qui peuvent être faits de la technique de simulation de dynamique moléculaire... avantages, limites etc...

• Les assemblages macromoléculaires sont à la base de différentes (super) structures cellulaires et virales.
  • Compréhension des principes de l'assemblage
  • Notions de symétrie d'oligomérisation
  • Intégration membranaire
  • Etudes détaillée de différetns assemblages par l'analyse d'articles
   

• Les interactions entre les cofacteurs et la protéine jouent un rôle important pour le fonctionnement enzymatique d'une protéine. L'étude de la dynamique réactionnelle donne les renseignements spécifiques sur ces interractions.
  • Bases de l'analyse dynamique par des méthodes de spectrosopie d'absorption résolues en temps dan sle domaine UV-VIS.
  • Exemples d'étude sur les différents systemes photosynthétiques permettant l'étude des transferts d'électirons par changement d'absorption en temps réel.
  • Expérience de suivi (en une journée) du transfet d'électrions au niveau du centre réactionnel photosynthétique des bactéries pourpres au laborratoire LBTE.

• Réactivité des complexes enzymatiques d'oxydo-réduction : Les stratégies utilisées pour pour élucider les mécanismes enzymatiques au niveau moléculaire seront présentées et illustrées à travers un certain nombre d'exemples ayant connu un succes remarquable :
  • Enzymes d'activation de l'oxygène (monooxygénase à fer, cytochrome p450, dioxygénases)
    Hydrogénases à Fer et à Ni-Fe
  • Enzymes de cyvle de l'azote ( nitrate et nitrite réductase, notrigénase)
• l'accent sera mis sur la compréhension de la synchronisation des transferts d'électrions et de protons.
• Comment les systèmes biologiques réussissent à stabiliser et à contrôler des entités réactives afin de catalyser des réactions très spécifiques (enzymes radicalaires)?

• Bientôt complété

20 heures

• Un regard sur la stabilité des protéines et les éléments de réponse aux questions suivantes à travers l'étude d'une série d'articles de recherche :
  • Pourquoi les prétéines ont elles des structure ?
  • Une protéine a-t-elle forcément une structure?
  • Comment les protéines adoptent t'elles leur structure?
  • Comment stabiliser la structure d'une protéine?